聚谷氨酰化修饰单抗（GT335）（生物素标记）
anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335) (Biotin)
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anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335) (Biotin)
聚谷氨酰化修饰单抗（GT335）（生物素标记）
聚谷氨酰化（polyglutamylation）是一种可逆的翻译后修饰（PTM），通过酶与谷氨酸残基上γ位的羧基作用修饰蛋白。该作用产生大量负电荷，以此调节微管蛋白和其他蛋白间，包括微管结合蛋白（MAPs）和分子马达间相互作用，维持微管蛋白的稳定。在中心粒、纤毛和鞭毛的鞭毛轴丝，以及神经元中发现聚谷氨酰化水平特别高，表明该作用在神经元中起着关键作用。谷氨酰胺化（hyperglutamylation）与神经退行性疾病相关，表明神经元中微管蛋白通过聚谷氨酰化维持平衡的重要性。此外，有报道指出，在肿瘤细胞中微管蛋白的聚谷氨酰化水平会增高。该作用可作用于微管蛋白之外的底物，表明这种修饰作用可能参与调整多种细胞进程，如细胞分裂、细胞迁移、细胞信号传导，神经元和脑功能发育。
◆规格/处理
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产品详情 |
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别名 |
聚谷氨酰化微管蛋白；谷氨酰化微管蛋白，翻译后谷氨酰化蛋白 |
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产品类型 |
单克隆抗体 |
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性质 |
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克隆号 |
GT335 |
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同种型 |
小鼠IgG1κ |
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来源/宿主 |
从浓缩杂交瘤组织培养上清液中纯化 |
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免疫原/抗体 |
八肽EGEGE * EEG，通过在第五个E上添加两个谷氨酰基单元进行修饰（用星号表示）。 |
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标记/共轭物 |
生物素 |
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应用 |
免疫细胞化学：（1：2000） |
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交叉反应 |
全部 |
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特异性 |
识别蛋白质上的翻译后修饰（聚）谷氨酰化。与聚谷氨酰化的α-和β-微管蛋白反应。 |
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纯度 |
≥95% (SDS-PAGE) |
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纯度详情 |
蛋白G-亲和纯化 |
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浓度 |
1 mg/mL |
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配方 |
液体。在含0.02％叠氮钠的PBS中。 |
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其他产品数据 |
可识别大多数形式的聚谷氨酰微管蛋白（α和β微管蛋白）与谷氨酸侧链的长度无关，并未 观察到对特定微管蛋白同种型或对特定物种的微管蛋白的特异性。可以检测其他（聚）谷 氨酰化蛋白。由于尚无蛋白质（聚）谷氨酰化的共有修饰位点，因此检测不是序列特异性 的。但是，修饰位点必须是在酸性条件下。 抗体使用浓度过高会掩盖其在免疫荧光中的特异性。 |
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运输与处理 |
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运输 |
冰袋运输 |
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短期存储 |
+4°C |
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长期存储 |
-20°C |
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处理建议 |
开封后，准备等分试样并在-20°C下储存。 |
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使用/稳定性 |
收到货后，在-20°C存储条件下，可稳定保存至少1年。 |
◆产品列表
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产品编号 |
产品名称 |
包装 |
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AG-20B-0020B-C100 |
anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335) (Biotin) |
100 μg |
◆相关产品
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产品编号 |
产品名称 |
包装 |
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AG-20B-0020B-C100 |
anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335) (Biotin) |
100 μg |
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AG-20B-0020-C100 |
anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335) |
100 μg |
参考文献
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1. |
Distribution of glutamylated alpha and beta-tubulin in mouse tissues using a specific monoclonal antibody, GT335: A. Wolff, et al.; Eur. J. Cell Biol. 59, 425 (1992) |
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2. |
Polyglutamylation of nucleosome assembly proteins: C. Regnard, et al.; J. Biol. Chem. 275, 15969 (2000) |
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3. |
Glutamylated tubulin: diversity of expression and distribution of isoforms: M.L. Kann, et al.; Cell Motil. Cytoskeleton 55, 14 (2003) |
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4. |
Polyglutamylation Is a Post-translational Modification with a Broad Range of Substrates: J. van Dijk, et al.; J. Biol. Chem. 283, 3915 (2008) |
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5. |
Unique post-translational modifications in specialized microtubule architecture: K. Ikegami & M. Setou; Cell Struct. Funct. 35, 15 (2010) (Review) |
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6. |
Tubulin detyrosination promotes monolayer formation and apical trafficking in epithelial cells: S. Zink|et al.; J. Cell Sci. 125, 5998 (2012) |
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7. |
The CP110-interacting proteins Talpid3 and Cep290 play overlapping and distinct roles in cilia assembly: T. Kobayashi, et al.; J. Cell Biol. 204, 215 (2014) |
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8. |
CNS axons globally increase axonal transport after peripheral conditioning: F.M. Mar, et al.; J. Neurosci. 34, 5965 (2014) |
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9. |
Microtubule detyrosination guides chromosomes during mitosis: M. Barisic, et al.; Science 348, 6236 (2015) (Supplement) |
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10. |
SAS-6 engineering reveals interdependence between cartwheel and microtubules in determining centriole architecture: M. Hilbert, et al.; Nat. Cell Biol. 18, 393 (2016) |
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11. |
Loss of RPGR glutamylation underlies the pathogenic mechanism of retinal dystrophy caused by TTLL5 mutations: X. Sun, et al.; PNAS 113, E2925 (2016) |
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12. |
Alterations in the balance of tubulin glycylation and glutamylation inphotoreceptors leads to retinal degeneration: M. Bosch Grau, et al.; J. Cell. Sci. 130, 938 (2017) |
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13. |
The actin-MRTF-SRF transcriptional circuit controls tubulin acetylation via α-TAT1 gene expression: J. Fernández-Barrera, et al.; J. Cell Biol. 217, 929 (2018) |
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14. |
iPSCs from a Hibernator Provide a Platform for Studying Cold Adaptation and Its Potential Medical Applications: J. Ou, et al.; Cell 173, 1 (2018) |
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15. |
Klf4 glutamylation is required for cell reprogramming and early embryonic development in mice: B. Ye, et al.; Nat. Commun. 9, 1261 (2018) |
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16. |
Centrosome amplification arises before neoplasia and increases upon p53 loss in tumorigenesis: C.A.M. Lopes, et al.; J. Cell. Biol. 217, 2353 (2018) |